Baixe Propriedades do colágeno e outras Notas de estudo em PDF para Medicina Veterinária, somente na Docsity! UNIVERSIDADE FEDERAL DE GOIÁS ESCOLA DE VETERINÁRIA E ZOOTECNIA PROGRAMA DE PÓS GRADUAÇÃO EM CIÊNCIA ANIMAL Disciplina: SEMINÁRIOS APLICADOS PROPRIEDADES FUNCIONAIS DO COLÁGENO E SUA FUNÇÃO NO TECIDO MUSCULAR Francine Oliveira Souza Duarte Orientador: Prof. Dr. Moacir Evandro Lage Goiânia 2011 FRANCINE OLIVEIRA SOUZA DUARTE PROPRIEDADES FUNCIONAIS DO COLÁGENO E SUA FUNÇÃO NO TECIDO MUSCULAR Seminário apresentado junto à Disciplina Seminários Aplicados do Programa de Pós-Graduação em Ciência Animal da Escola de Veterinária e Zootecnia da Universidade Federal de Goiás. Nível: Mestrado Área de Concentração: Sanidade Animal, Higiene e Tecnologia de Alimentos Linha de Pesquisa: Controle de Qualidade em Produtos de Origem Animal Orientador: Prof. Dr. Moacir Evandro Lage – UFG Comitê de Orientação: Profª. Dra. Cíntia Silva Minafra e Rezende - UFG Prof. Dr. João Restle – UFT GOIÂNIA 2011 SUMÁRIO 1. INTRODUÇÃO 01 onde a análise destas moléculas permite uma maior compreensão da origem de várias doenças decorrentes da síntese defeituosa, excesso ou insuficiência da produção destas proteínas, associando-as a síndromes raras, má formações e fraturas ósseas, problemas de locomoção e de pele, escleroses múltiplas e até óbitos relacionados à ruptura de artérias e intestino (JUNQUEIRA, 2008). Diversos trabalhos enfocam também os benefícios do uso e dos efeitos do colágeno nas terapias de regeneração e reparação de lesões ósseas, problemas cardíacos, cirurgias estéticas e outras. A discussão sobre as propriedades funcionais do colágeno se estende além da sua utilização na medicina, em produtos cosméticos e fármacos; abrange também a produção de alimentos e a indústria da carne, sendo muito utilizado como constituinte na emulsão de carne para fabricação de embutidos como salsichas e mortadelas, influenciando ainda na qualidade da carne, de acordo com seu tipo e concentração no tecido muscular. A variação na textura da carne é decorrente das várias propriedades do colágeno como: tamanho da fibra, tipo genético, conteúdo total e solubilidade do colágeno que se relaciona com a natureza e integridade de suas ligações cruzadas, determinando a interferência desta proteína na maciez da carne bovina. Assim, mediante as considerações acima e demonstrando a importância e relevância do tema, será evidenciado nesta revisão desde a biosíntese do colágeno, bem como formação de sua estrutura molecular, grau de estabilidade e ligações covalentes entre moléculas, até a sua solubilidade, degradação e relação com a qualidade da carne e seus derivados. 2. REVISÃO DE LITERATURA PAGE \* MERGEFORMAT 32 O termo colágeno deriva do termo grego Kolla = cola e geno = produção, ou seja, a produção de cola a partir de diferentes matérias-primas. Classificada como a mais antiga cola do mundo, o colágeno era obtido pelo aquecimento da pele e tendões de cavalos, bovinos e outros animais, já sendo utilizado como adesivo pelos egípcios a cerca de 4.000 anos atrás e por outros povos como revestimento protetor sobre tecidos bordados, cestas de corda, e confecção de instrumentos musicais (SHIMOKOMAKI, 1991). Em meados de 1930 apresentou-se a primeira evidência de que esta proteína possuía uma estrutura regular em nível molecular, mas só em 1983 surgiu sua primeira definição no dicionário como sendo o constituinte dos tecidos que por aquecimento dá origem a gelatina (JUNQUEIRA, 2008). 2.1. Características fundamentais O colágeno constitui a matriz extracelular do tecido conjuntivo; como proteínas principais desta matriz, elas perfazem aproximadamente 25% da massa protéica total do organismo possuindo importante papel na arquitetura tecidual mantendo a estrutura física de uma espécie, pois possui grande resistência mecânica conferida pela sua organização macromolecular que resulta na formação de fibras (RODRIGUES, 2009). Tem como principal função no músculo suportar as fibras musculares, onde para se produzir movimento, promove a transmissão da força contráctil das unidades miofibrilares ao esqueleto. Desta forma, o colágeno é o principal componente dos ligamentos, tendões, constituindo ainda a rede protéica (endomísio, perimísio e epimísio) responsável pela estruturação e suporte muscular; além de fornecer a matriz sobre a qual ocorre a calcificação nos dentes, cartilagens e osso (RAMOS & GOMIDE, 2009). A molécula de colágeno é uma glicoproteína composta por três cadeias polipeptídicas helicoidais, cada uma com aproximadamente 1000 aminoácidos denominada cadeia α. Com rotação óptica negativa (no sentido horário), as cadeias apresentam uma seqüência estrutural básica contendo grandes quantidades, aproximadamente um terço, do aminoácido glicina além de prolina, lisina e outros dois aminoácidos: a hidroxiprolina e hidroxilisina que são derivadas PAGE \* MERGEFORMAT 32 da prolina e lisina através de processos enzimáticos dependentes de vitamina C (Figura 1) (LEHNINGER et al., 2002). FIGURA 1 - Representação esquemática da molécula de colágeno (a) forma de triplete presente nas matrizes colagênicas; (b) tropocolágeno; (c) tripla hélice; (d) modelo do quarto alternado pentafibrilar FONTE: SMITH (1968) As cadeias se enovelam formando uma tripla hélice estável e de tamanho variado. As moléculas de tripla hélice que são secretadas pela célula apresentando domínios globulares terminais são denominadas de procolágeno. Estas regiões globulares são clivadas em graus variados antes da agregação extracelular para origem de uma estrutura polimerizada, o tropocolágeno (LEHNINGER et al., 2002). De acordo com GOMÉZ-GUILLÉN et al. (2002) o colágeno é caracterizado por ser uma das poucas proteínas constituídas com elevada quantidade de hidroxiprolina (13-14%) e por isso este aminoácido é muito utilizado na quantificação do conteúdo de colágeno presente no tecido muscular, na carne e em produtos derivados. A hidroxiprolina é, portanto, o aminoácido mais importante, uma vez que possui a capacidade de estabelecer pontes de hidrogênio através de seus grupamentos OH ajudando na estabilidade da molécula. Assim, a temperatura de desnaturação e a quantidade de hidroxiprolina e prolina presente nesta proteína são consideradas como fatores responsáveis pelo possível desdobramento e fácil solubilidade da hélice de colágeno. 2.2. Síntese de colágeno O colágeno é produzido por células como, por exemplo, os fibroblastos. Para sua síntese (Figura 2), as cadeias polipeptídicas de colágeno sintetizadas PAGE \* MERGEFORMAT 32 Logo, podem-se observar os tipos de colágeno variando em diâmetro, composição aminoacídica, comprimento, estrutura molecular, concentração e localização nos diversos tecidos (RAMOS & GOMIDE, 2009). Apesar dos vários tipos de colágeno, nem todos são capazes de constituir fibrilas e, portanto, podem ser agrupados em três grupos diferentes (Quadro 1). Dentre os já encontrados, vale ressaltar os onze tipos primeiramente identificados já que são os mais conhecidos e estudados: QUADRO 1 – Propriedades moleculares dos tipos de colágenos geneticamente distintos. ¹α1,α2,α3 representam os três tipos de cadeias que diferem no conteúdo de aminoácidos. O número em parênteses apenas denota o tipo de colágeno formado. Cada molécula de colágeno possui três cadeias α. Sendo assim sua representação: [α1(I)]₂α2(I) = colágeno tipo I constituído por duas cadeias α1 e uma α2. GRUPO I - COLÁGENO FIBRILAR TIPO COMPOSIÇÃO MOLECULAR¹ I II [α1(I)]₂ α2(I) [α1(II)]₃ [α1(III)]₃ III GRUPO II - COLÁGENO NÃO FIBROSO IV [α1(IV)]₂α2(IV) ou [α1(IV)]₃ GRUPO III - COLÁGENO MICROFIBRILAR MATRIZ VI VII α1(VI)α2(VI)α3(VI) α PERICELULAR V IX [α1(V)]₂α2(V) ou outra combinação α1(IX)α2(IX)α3(IX) [α1(X)]₃X NÃO CLASSIFICADO VIII XI α α1α2α3 FONTE: Adaptado de RAMOS & GOMIDE (2009) PAGE \* MERGEFORMAT 32 2.3.1 Identificação e localização dos tipos de colágeno De acordo com BAILEY (1987) e por serem os mais conhecidos, segue abaixo os principais tipos de colágeno e sua localização nos variados tecidos: • Colágeno tipo I: Primeiro tipo a ser caracterizado, sendo descrito como o mais comum e abundante dentre os outros grupos. Identificado nas cartilagens, tendões, ossos e pele. • Colágeno tipo II: Identificado pela primeira vez na cartilagem, onde é o principal componente estrutural. Está presente também nos discos intervertebrais, no humor vítreo e na notocorda. • Colágeno tipo III: Identificado inicialmente na derme fetal. Tem se mostrado presente em pequenas quantidades em muitos outros tecidos como: nas trabéculas dos órgãos hematopoiéticos (baço, nódulos linfáticos), no fígado, útero, nas camadas musculares do intestino e particularmente no sistema vascular. Uma alta proporção deste tipo de colágeno pode ser encontrada também no perimísio de músculos desempenhando papel fundamental na textura da carne. • Colágeno tipo IV: Presentes na membrana basal, constituindo películas não fibrosas subjacentes a células epiteliais e endoteliais, circundando células musculares e nervosas e fornecendo a estrutura da cápsula do cristalino ocular e dos glomérulos. • Colágeno tipo V: Isolado inicialmente de membranas placentárias e presente também nos ossos e tendões. • Colágeno tipo VI: Identificado originalmente na aorta. • Colágeno tipo VII: Isolado primeiramente da placenta através da digestão por pepsina. Encontrado na membrana basal da derme e na membrana corioalantóide. PAGE \* MERGEFORMAT 32 • Colágeno tipo VIII: Originalmente identificado em culturas de células endoteliais, embora não seja sintetizado por todas estas células. Está presente na aorta de bovinos, mas ausente na de humanos; há poucas evidências quanto a sua distribuição nos tecidos, estrutura ou composição. • Colágeno tipo IX: Isolado pela primeira vez da cartilagem articular de suínos, discos intervertebrais e da cartilagem esternal de pintainhos. Isolado também, posteriormente, de um tumor cartilaginoso e de cultura de células embrionárias de cartilagem hialina • Colágeno tipo X: Inicialmente identificado em meio a culturas de condrócitos. Presente em cartilagens. • Colágeno tipo XI : Presente nas cartilagens articulares. 1. Grau de estabilidade e ligações covalentes De acordo com LIRA (1997) existem dois tipos de ligações cruzadas no colágeno: ligações intramoleculares que ocorrem entre as cadeias α na molécula de tropocolágeno e com função ainda não bem esclarecida, e ligações intermoleculares que ligam uma tripla hélice a outra e são essenciais para o mecanismo de estabilidade da fibra de colágeno. Segundo RAMOS & GOMIDE (2009) as ligações cruzadas intermoleculares ocorrem nos terminais N- e C- da fração não helicoidal da molécula de colágeno, denominada telopeptídeo. Os telopeptídeos constituem as regiões terminais não helicoidais das moléculas de tropocolágeno (Figura 6) e não contém a sequência característica Glicina-prolina-hidroxiprolina (Gly-Pro-Hyp). FIGURA 6 - Estrutura terciária do colágeno FONTE: SENA (2004) Estudos têm demonstrado a grande relação entre o tamanho da fibra de colágeno, seu tipo genético, conteúdo total e solubilidade com a natureza e PAGE \* MERGEFORMAT 32 Sob o ponto de vista da solubilidade, muitos trabalhos têm investigado os efeitos do processo de aquecimento na quebra das ligações cruzadas, na desnaturação do colágeno, bem como as decorrentes alterações nas características e textura da carne cozida, apontando alguns fatores que estariam relacionados a estas mudanças, como por exemplo: método de cozimento, binômio tempo-temperatura, grau de umidade e taxa de penetração do calor (HADLICH, 2011). Durante o aquecimento, a molécula de colágeno, quando em solução, se desnatura a uma temperatura de 36ºC (temperatura de desnaturação térmica – TD), mantendo ainda sua estrutura e estabilidade devido à energia de cristalização da tríplice-hélice até a temperatura alcançar valores próximos de 64ºC, então denominada temperatura de encolhimento térmico (Ts). Á medida que a desnaturação continua na Ts, a tríplice-hélice começa a se quebrar nos terminais da molécula fazendo com que esta proteína encolha aproximadamente um quarto do seu comprimento original contribuindo para a dureza da carne. Entretanto, quando na presença de água e em aquecimentos superiores a 70 a 80ºC (temperatura de gelatinização – TG), ocorre uma maior desnaturação enzimática, o colágeno se solubiliza parcialmente devido a hidrólise de algumas ligações peptídicas nas regiões polares da molécula, resultando na formação de gelatina, o que torna a carne cozida mais tenra, aromática e macia (POWELL et al., 2000). Como visto, o cozimento da carne altera a estrutura e as propriedades mecânicas do tecido conjuntivo intramuscular devido à desnaturação do colágeno. A composição e força de tensão do endomísio, que está ligada a perda de água do músculo, e principalmente do perimísio, que fornece resistência mecânica a carne, é um importante elemento de transformação a ser considerado durante este processo de aquecimento (BERNAL & STANLEY, 1987) Baseando-se nisso, PALKA (1999) objetivou em seu estudo, determinar mudanças estruturais no tecido conjuntivo intramuscular e na solubilidade do colágeno do músculo Semitendinosus de bovino durante o processo de autoclavagem em temperaturas variando de 50 até 121ºC. O autor não observou alterações no tecido conjuntivo de amostras submetidas a 50ºC, porém, a uma temperatura de 60ºC foram evidenciadas granulações como possíveis resíduos da desnaturação do perimísio e do sarcolema. Houve ainda, pouca variação na porcentagem de colágeno solúvel da carne cuja temperatura interna era de 60ºC; PAGE \* MERGEFORMAT 32 entretanto, notou-se que à medida que se aumentava a temperatura, maiores eram os valores encontrados para solubilidade, ou seja, a uma temperatura de 70ºC essa quantidade de colágeno solubilizado havia praticamente dobrado. Já nas amostras cozidas a temperaturas de 80 a 121ºC pôde-se analisar a presença de estruturas fibrosas de tecido conjuntivo na carne com compressão e encurtamento gradual das mesmas; este achado estaria ligado provavelmente com a gelatinização e perda de colágeno intramuscular, principalmente do perimísio, e com os efeitos da renaturação de colágeno do endomísio durante o resfriamento da carne após o cozimento. LI et al. (2010) também avaliaram a desnaturação térmica do colágeno durante o cozimento e seus efeitos sobre a resistência ao corte da carne. Para isso, submeteu 11 bifes obtidos do músculo Semitendinosus a um processo de cozimento com temperatura interna da carne variando em 40, 50, 55, 60, 65, 70, 75, 80, 85 e 90ºC; determinando conteúdo e solubilidade do colágeno, bem como a temperatura de transição para alterações das propriedades mecânicas do perimísio e endomísio. Os resultados mostraram que nas temperaturas internas inferiores a 75ºC ocorreram encolhimento tanto da fibra muscular quanto do tecido conjuntivo intramuscular, em especial o perimísio, aumentando os valores de força de cisalhamento, atribuindo à temperatura interna de 65ºC um ponto crítico onde a carne cozida se tornava mais dura. O perimísio, portanto, é o contribuinte mais importante para o aumento da dureza da carne. À temperatura interna de 50ºC se pôde observar a desnaturação térmica do endomísio; já no perimísio, sua desintegração estrutural e granulações da fibra de colágeno foram notadas somente quando as carnes atingiam temperaturas internas entre 75 e 90ºC (LI et al., 2010). Além dos efeitos da cocção sobre as fibras colágenas, outro processo como a maturação do tecido muscular promove interferência na solubilização desta proteína em diferentes cortes cárneos. OLIVEIRA et al. (1998) avaliaram a influência da maturação de carne bovina na solubilidade do colágeno onde amostras de diferentes músculos, Biceps femoris e Triceps braquial, foram retirados de cada meia carcaça e divididos em duas porções, acondicionados à vácuo e maturados por 28 dias a 2ºC. Em uma porção, transcorrido o rigor mortis, realizou-se as análises físico-químicas e PAGE \* MERGEFORMAT 32 processo de cozimento até a temperatura interna de 70ºC. Nos cortes maturados, as análises e cozimento foram realizados aos 14, 21 e 28 dias de maturação. A solubilidade do colágeno, após o cozimento dos cortes cárneos, foi obtida a partir da quantificação da hidroxiprolina. Como resultado, OLIVEIRA et al. (1998) observaram maior teor de colágeno no músculo Triceps braquial quando comparado ao Biceps femoris; esta diferença estaria relacionada a variada distribuição de tecido conjuntivo nos músculos de distintas regiões corporais, onde os músculos de locomoção apresentariam maiores quantidades de colágeno do que músculos de suporte como os lombares e torácicos. Entretanto, apesar do músculo Triceps braquial ter apresentado maior concentração de colágeno, foi no músculo Biceps femoris que se pôde constatar maior quantidade de colágeno solubilizado durante a maturação. De acordo com STANTON & LIGHT (1987) essa diferença na solubilidade do colágeno entre os músculos, durante a maturação, seria decorrente dos variados tamanhos dos feixes e fibras de colágeno destes músculos e da maior ou menor eficiência das enzimas colagenolíticas na degradação desta proteína. Foi observado ainda no decorrer da maturação, um aumento maior do pH no músculo Biceps femoris, indicando um processo de maturação mais intenso neste corte cárneo, o que explicaria a maior solubilidade do colágeno neste músculo. Nos músculos maturados a quantidade de colágeno solubilizado foi maior do que nos não maturados, com aumento gradual até 28 dias de maturação; isto se dá pela ação proteolíticas das catepsinas B e L, enzimas ativadas em pH ácido que estão presentes no interior dos lisossomos. Com a diminuição do pH no período post mortem e com o decorrer da maturação, ocorre uma ruptura progressiva dos lisossomos com elevada liberação destas proteases no meio extracelular que agirão degradando o colágeno, já que são capazes de clivar o colágeno insolúvel a fragmentos solúveis (OLIVEIRA et al.,1998; SENTANDREU et al. 2002). HADLICH et al. (2006) obteve resultados similares nas amostras de músculo Longissimus dorsi, onde observou maior solubilidade em carnes com 10 dias de maturação quando comparadas a carnes não maturadas. Desta forma, visando a melhoria da qualidade da carne, seja por propiciar a ruptura física das fibras de colágeno ou por aumento da degradação enzimática, PAGE \* MERGEFORMAT 32 grupo de metalo-proteinases que em pH fisiológico são capazes de degradar os principais componentes da matriz extracelular. As metalo-proteinases foram inicialmente classificadas como endoproteases dependentes de zinco e capazes de digerir fibras colágenas, entretanto com o desenvolvimento da ciência, muitos outros tipos destas proteases foram isolados originando um grupo constituído por aproximadamente 24 tipos diferentes desta enzima (COUSSENS et al., 2002; KUO et al., 2003) . Com o passar dos anos, outras proteinases com função de degradação do colágeno acabaram sendo identificadas como é o caso das serinas e cisteínas. Durante a degradação pelas colagenases e proteinases em geral, diferentes fragmentos de colágeno são gerados a partir da fibra que são então fagocitados e degradados, por hidrólise ácida, no interior do sistema fago-lisossomal (BAILEY, 1987). Alguns pesquisadores sabendo, portanto, da importância destas colagenases e observando seus eficientes mecanismos de ação na degradação do colágeno, abordam em seus trabalhos estratégias que visem o amaciamento da carne a partir da aplicação de enzimas proteolíticas exógenas obtidas por diversas fontes como: as extraídas de plantas, bactérias e fungos (CALKINS & SULLIVAN, 2007). Pesquisas sobre a adição destas enzimas exógenas à carne têm sido conduzidas há mais de 60 anos. Atualmente, apenas cinco das muitas enzimas exógenas estudadas foram classificadas e reconhecidas como seguras pelo Serviço de Inspeção de Segurança Alimentar dos Estados Unidos (Food Safety Inspection USDA Service - FSIS) e conseqüentemente somente estas podem ser utilizadas na carne a fim de se melhorar a textura (CALKINS & SULLIVAN, 2007). A cinco enzimas são: • Papaína: uma mistura de enzimas obtidas a partir do mamão, estudadas por seus efeitos de amaciamento da carne desde a década de 1940; causa degradação significativa do colágeno, resultando em fragmentos de proteínas de variados tamanhos. É mais eficaz quando injetada no produto devido sua pouca habilidade de penetrar superfícies. A faixa de temperatura ideal para sua maior atividade é 65 a 80ºC. Entretanto há certa controvérsia sobre sua capacidade de para solubilizar o colágeno. PAGE \* MERGEFORMAT 32 • Bromelina: Uma mistura de enzimas provenientes do abacaxi (protease cisteína). Estudada desde a década de 1950, a bromelina age degradando primeiramente 40% do colágeno presente no sarcolema seguido dos componentes miofibrilares. Apresenta atividade aumentada a uma temperatura de 50 a 70ºC. • Ficin: enzima derivada de figos. Apresenta menor atividade contra todos os tipos de proteínas quando comparada às papaínas e às bromelinas; possui pouca atividade contra o colágeno em temperaturas abaixo de 40ºC e ótima ação entre 60 e 70ºC. • Proteases Bacillus subtilis: uma mistura de enzimas proteolíticas (elastase alcalina e protease neutra) derivadas da bactéria Bacillus subtili; degradando especificamente o colágeno. A atividade da protease neutra aumenta rapidamente a 50ºC, com uma drástica queda a 65ºC. Esta protease bacteriana é utilizada como uma alternativa mais barata que o uso da ficin. • Proteases Aspergillus oryzae: protease aspártica obtida do fungo Aspergillus oryzae. Possui atividade auto-limitante, degradando pouco o colágeno. Apresenta atividade mínima durante o armazenamento refrigerado da carne por 14 dias, com ótima ação a uma temperatura de 55ºC (ASHIE et al. 2002). Como visto, a temperatura, além do pH, é provavelmente o principal fator que influencia a atividade enzimática; a maioria das enzimas exógenas utilizadas para amaciar a carne tem uma atividade ótima na faixa de 50 a 70ºC, assim, a maior parte desta atividade ocorre durante o processo de cozimento, sendo que cada enzima possui ação diferenciada sobre o colágeno e as miofibrilas (CALKINS & SULLIVAN, 2007). CALKINS & SULLIVAN (2007) conduziram um experimento a fim de comparar todas as enzimas de uso seguro ao consumo, avaliando seus respectivos efeitos na degradação do colágeno. Estes efeitos de degradação e amaciamento foram comparados entre os músculos supra-espinhal, tríceps braquial e a atividade das enzimas foi medida por meio de quatro ensaios. Primeiramente, houve a injeção de diferentes quantidades de cada enzima em PAGE \* MERGEFORMAT 32 bifes, para determinar o nível mais elevado da enzima que poderia ser usado sem causar amaciamento exagerado ou textura “farinácea” da carne. Em outras porções dos músculos foram injetados uma solução de água e enzima, a peça cárnea passou por um processo de “tumbling” (tombeamento) por 10 minutos, descansando por uma hora antes do corte em bifes. Dois bifes foram congelados por quatro horas após a injeção, sendo posteriormente cozidos a 70ºC e avaliados pela força de cisalhamento e painel sensorial; e um bife foi armazenado em refrigerador a 4ºC para ser utilizado em laboratório na comparação da solubilidade do colágeno e das proteínas miofibrilares com um indicador de degradação das proteínas. Ao final do experimento, e como resultado mais importante a se considerar neste contexto, a solubilidade do colágeno apresentou-se maior nas amostras de carnes tratadas com papaína. Embora a papaína tenha apresentado os melhores resultados na ação colagenolítica, é necessário ressaltar que cada tratamento enzimático tem sua finalidade, sendo escolhido e utilizado na indústria da carne para obter o grau de degradação desejado; assim, antes de decidir sobre qual enzima usar, devem-se levar em conta alguns fatores como: matéria-prima, tempo de armazenamento, temperatura, ingredientes constituintes da salmoura, forma de preparo na cozinha, entre outros (CALKINS & SULLIVAN, 2007). 3. Colágeno e sua influência na qualidade da carne e derivados Dentre os diversos tipos de colágenos já identificados, pode-se observar a presença dos tipos I, III, IV, V, VI, XII e XIV na musculatura esquelética dos animais, sendo que os tipos I e III se encontram em maiores proporções. O conteúdo total de colágeno no tecido muscular dos bovinos pode variar de 1 a 15% de seu peso seco estando intimamente relacionado à textura da carne (NISHIMURA, 2010). Embora a principal proteína constituinte do tecido conjuntivo, o colágeno, esteja em baixa quantidade no tecido muscular, o mesmo possui significativa importância ao se considerar as propriedades físicas da carne, já que o tipo e a elevada quantidade deste no tecido promovem a firmeza, a contração das fibras e a dureza miofibrilar (RODRIGUES & ANDRADE, 2004). PAGE \* MERGEFORMAT 32 células, desnaturações protéicas, aumento de lipídios e grupos heme livres, prejudicando algumas propriedades sensoriais do alimento (DAROS et al.,2005; BODNER & SIEG, 2009) Partindo desta premissa, diversos estudos tem sido conduzidos a fim de otimizar e melhorar as características de vários alimentos que são essenciais para a aceitação do produto pelo consumidor. Assim, muitos ingredientes funcionais que influenciam na capacidade de retenção de água e são capazes de modificar a textura são de grande valia para o processamento de carne, que utiliza preparações de colágeno para melhorar os atributos qualitativos do produto final (TARTE, 2009). As fibras de colágeno (fração grossa) e o pó de colágeno (fração fina) utilizado são provenientes de subprodutos de curtumes, como derme e tecido subcutâneo que foram previamente submetidos a tratamento químico e térmico. Portanto, baseando-se no baixo custo e nas propriedades funcionais do colágeno, a incorporação do mesmo como aditivo oferece alternativa para recuperar a textura de produtos formulados com alto conteúdo de CMSA e que apresentam consistência indesejável (PEREIRA et al. 2011). PEREIRA et al. (2011) puderam verificar como resultado de sua pesquisa, que a adição de colágeno na emulsão afeta as características da salsicha, entretanto isto depende da quantidade de CMSA usado, sendo demonstrado então, que a adição entre 0,4 e 1%, foi capaz de minimizar os efeitos negativos da elevada quantidade de carne de aves mecanicamente separadas, principalmente com relação a coloração e perda de água pelo cozimento, melhorando as características organolépticas das salsichas Além de sua influência na estabilidade das emulsões e massas de produtos processados, o colágeno é usado também como envoltórios para embutidos, devido sua fácil mecanização, condições higiênicas favoráveis além de se eleger a permeabilidade ao vapor e à fumaça, como é o caso das tripas artificiais de colágeno comestíveis e não comestíveis (GUERREIRO, 2006). 3. CONSIDERAÇÕES FINAIS A estrutura e a composição do tecido conjuntivo intramuscular têm sido revisadas e estudadas por muitos autores que buscam compreender melhor os PAGE \* MERGEFORMAT 32 mecanismos de síntese e propriedades funcionais de sua mais importante proteína constituinte, o colágeno. Os variados tipos de colágenos presentes no organismo dos seres vivos possuem distribuição específica nos tecidos e exercem funções essenciais para a manutenção da vida, evidenciando, portanto, sua grande diversidade biológica e seu papel fundamental para manter a integridade estrutural dos músculos. O tecido muscular contém uma pequena quantidade de colágeno que, entretanto, exerce enorme influência sobre a textura da carne, que dependerá do baixo teor e alto grau de solubilidade e degradação desta proteína para ser melhorada. Os estudos a cerca das propriedades funcionais do colágeno envolve não somente a medicina e a estética, mas também a indústria da carne e produtos processados, uma vez que sua concentração nos músculos, bem como seu nível de organização estrutural, termo-estabilidade e presença de ligações cruzadas entre moléculas influenciam diretamente a maciez da carne fresca, cozida ou maturada. O colágeno está ligado ainda, a emulsões e elaboração de produtos cárneos; já que este constituinte do tecido conjuntivo em quantidades elevada na matéria-prima promove o aparecimento de características indesejáveis no produto final. Deste modo, considerando a importância do colágeno em nível industrial, pesquisas buscam verificar e elucidar a relação entre conteúdo de colágeno, solubilidade e maciez da carne na obtenção de produtos de qualidade, no entanto, ainda sem relação significativa estabelecida. Isso demonstra a necessidade de mais estudos a respeito das interferências e efeitos do colágeno na carne e nos alimentos em geral, assim como também no desenvolvimento de técnicas aplicadas na indústria que visem estimular a degradação desta proteína, observando, compreendendo e relatando na íntegra, os mecanismos de síntese, estruturação, ação, função e degradação do colágeno. REFERÊNCIAS 1. ARANHA, R.; FERREIRA, A.; GOMES, A. S.; CANTANTE, T.; SUAZO, H. Ultra-som no processamento e preservação dos alimentos, 2009. PAGE \* MERGEFORMAT 32 Disponível em: http://www.esac.pt/noronha/pga/0910/trabalho_mod2/Ultra- sons_manh%C3%A3_word.pdf Acesso em: 13 out. 2011. 2. ASHIE, I. N. A.; SORENSEN, T. L.; NIELSEN, P. M. Effect of papain and a microbial enzyme on meat proteins and beef tenderness. Journal of Food Science, Chicago, v. 67, n.6, p. 2138 – 2142, 2002. 3. BAILEY, A. J. The role of collagen in the development of muscle and relationship to eating quality. 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