Bioquimica

Bioquimica

(Parte 4 de 8)

+ H2OO P R C

Anidrido fosfórico cetona ácido R

+ H2O R C O + Pi ácidoO ácido

Go'= - 8.0 cal/mol

O PR + H2O + Pi ácido

Go'= - 3.0 cal/mol

Éster fosfórico OR H álcool

R S CoAO C

Tioéster ácido Go'= - 3.0 cal/molOHRO

C HS-CoA tioálcool

+ H2O + Pi ácido

Go'= - 8.0 cal/mol ácido

AMP+ H2O + Pi ácido

Go'= - 8.0 cal/mol ácido

A OH+H2O+Pi ácido

Go'= - 3.500 cal/mol álcool

Adenosina trifosfato Adenosina difosfato

Adenosina monofosfato(Adenosina)

Pi= fosfato inorgânico = HPO4 2-

Na célula:

10. No metabolismo é muito importante a transferência de fosfatos de um composto fosforilado de alta energia para outro. Uma das reações chave deste tipo é:

fosfoenolpiruvato + ADP → ATP + piruvato

Como esta reação não ocorre sem catálise, seu controle pela célula é feito através de uma enzima quinase específica.

1. Além das quinases que catalisam a transferência de grupo fosfato do ATP para metabólitos, existem as quinases que tem como substratos proteínas, genericamente referidas como quinases de proteína ou, simplesmente, proteína-quinases. Há alguns milhares de proteína-quinases diferentes em um organismo, que catalisam a transferência de fosfato de ATP para o grupo OH da cadeia lateral de resíduos específicos de serina e treonina formando um éster de fosfato. As reações deste tipo são genericamente chamadas de fosforilações e são modificações covalentes que causam mudança de conformação das proteínas, alterando sua atividade biológica. Por exemplo, um grande número de enzimas são fosforiladas para sofrer uma transição do estado inativo ao ativo ou vice-versa. Mais raramente as proteínas são fosforiladas no grupo enólico de resíduos de tirosina.

Grupo de discussão 5

1) Defina reações exotérmicas e endotérmicas. Qual a relação entre estes conceitos e a função termodinâmica entalpia?

2) Defina reações exergônicas e endergônicas. Qual a relação destes conceitos com ∆G0’.

3) ∆G0’ é característico de cada reação (desde que a temperatura seja constante) e não varia com as concentrações de reagentes e produtos no equilíbrio. ∆G, por outro lado, não é característico da reação, podendo assumir qualquer valor em função das concentrações iniciais de reagentes e produtos (quociente Q na expressão de ∆G). Mostre por que estas afirmações são verdadeiras discutindo a expressão que relaciona ∆G0’ e ∆G.

4) Na reação genérica AÆB Keq=103. Qual o valor de ∆G0’? No ponto de equilíbrio as concentrações molares de A e B podem variar? Como varia ∆G com as concentrações molares iniciais de A e B?

5) Ainda para a reação AÆB (questão 4) proponha uma condição na qual a reação inversa seja espontânea. Mostre que a sua proposta é possível calculando o respectivo ∆G. Esta questão possui múltiplas respostas ou apenas uma resposta única?

6) Para a reação AÆB (questão 4), se a constante de velocidade de primeira ordem, k1 for igual a 10, qual deve ser o valor da constante k-1 para a reação inversa? Para um mesmo K, constante de equilíbrio, pode haver múltiplos valores de k1 e k-1 ? Qual a interpretação termodinâmica para a sua resposta?

7) Considerando a equação ∆G0’ = -2,3 RT log K, sendo: R = 1,98 x 10-3 kcal/mol K; T = 298K e

2,3 RT = 1,36 kcal/mol. Calcule os valores de ∆G0’ quando K varia de 105 a 10-5. Faça uma tabela.

8) Porque a hidrólise de ATP necessita catálise enzimática, sendo este um composto rico em energia? Utilize-se do gráfico esquemático de variação de G (energia livre) em função de coordenada de reação para responder a esta questão, definindo estado de transição e energia de ativação.

MÓDULO 6: CINÉTICA ENZIMÁTICA

1. Enzimas são catalisadores biológicos cuja natureza química é proteica. A natureza proteica das enzimas lhes proporciona alto grau de especificidade. 2. A grande maioria das reações biológicas não ocorre, ou ocorrem a velocidades baixíssimas nas condições fisiológicas de pH e temperatura. Logo, as reações biológicas, em geral, necessitam de catálise para ocorrer, isto é, necessitam de enzimas. Para cada reação há uma enzima específica.

3. Na reação genérica A → B a direção espontânea da reação é dada pela variação de energia

Figura 6. Variação de energia livre (G) na reação genérica A → B.

Energia Livre (G)

Coordenada de Reação

Estado Inicial (S)

Estado Final (P)

Estado de transição da reação não catalisada

Estado de transição da reação catalisada

1cat

∆G0 é uma constante que se relaciona com a constante de equilíbrio da reação pela expressão - ∆G0=2.3 RTlogK. Por outro lado, as velocidades das reações A→B e B→A ou, respectivamente,

0≠, que por sua vez só dependem da energia livre (G) do estado de transição

(energias de ativação). A enzima (catalisador) não muda o ∆G0 da reação, pois catalisadores não interferem com os estados inicial e final das reações, mas mudam o “caminho” da reação e, por conseqüência diminuem a energia do Estado de Transição. 4. Uréia é uma substância muito estável em água, mas que pode ser rapidamente decompostas por hidrólise se a reação for catalisada pela enzima urease:

H2NUREASE

Trata-se de reação de primeira ordem, onde v=k1[uréia], apesar da equação estequiométrica indicar a existência de 2 reagentes. Esta reação pode ser acompanhada em tubo de ensaio no laboratório. As Tabelas 3 e 4 mostram resultados obtidos na prática.

Tabela 3. Cinética da enzima urease. Tubo no Tempo (minuto) NH3(µmoles)

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